Posebna svojstva aminokiselina. Amino kiseline
Aminokiseline spadaju u heterofunkcionalna jedinjenja, tj. supstance koje pokazuju svojstva dve klase jedinjenja. U neorganskoj hemiji takva jedinjenja se nazivaju amfoterna.
FIZIČKA SVOJSTVA AMINOKISELINA
U pogledu fizičkih svojstava, aminokiseline se oštro razlikuju od odgovarajućih kiselina i baza. Sve su to kristalne supstance, bolje su rastvorljive u vodi nego u organskim rastvaračima i imaju dovoljno visoke temperature topljenje; mnoge od njih imaju sladak ukus. Ova svojstva jasno ukazuju na slanu prirodu ovih spojeva.
HEMIJSKA SVOJSTVA AMINOKISELINA
Osobitosti fizičkih i kemijskih svojstava aminokiselina određene su njihovom strukturom - istovremenom prisutnošću dvije funkcionalne grupe suprotnih svojstava: kisele i bazične. $\alpha$-amino kiseline su amfoterni elektroliti. Imajući najmanje dvije disocirajuće i suprotno nabijene grupe, aminokiseline u otopinama s neutralnom pH vrijednošću se gotovo uvijek nalaze u obliku bipolarnih iona, ili zwitterioni, u kojoj su suprotna naelektrisanja prostorno odvojena, na primjer $H_3^+N-CH_2-CH_2-COO^-$.
Amfoternost aminokiselina određuje njihova najkarakterističnija svojstva.
1. Svojstva kiselina pojavljuju se aminokiseline karboksilnom grupom u njihovoj sposobnosti interakcije, na primjer, sa alkalijama:
ili ući u reakciju esterifikacije s alkoholima da nastane ester:
2. Osnovna svojstva pojavljuju se aminokiseline po amino grupi u njihovoj sposobnosti interakcije sa kiselinama, formirajući kompleksne ione prema mehanizmu donor-akceptor:
3. Amfoternost aminokiselina se također očituje u njihovoj sposobnosti da formiraju bipolarni ion u otopini kao rezultat disocijacije - unutarnju sol, a što je najvažnije, zbog amfoternosti, aminokiseline mogu stupiti u reakcije polikondenzacije jedna s drugom. formiranje polipeptida i proteina:
KVALITATIVNE (BOJE) REAKCIJE NA AMINOKISELINE I PROTEINE
Kvalitativne reakcije boje mogu se podijeliti u dvije vrste: univerzalni I specifično. Univerzalne reakcije uključuju one koje daju boju u prisustvu bilo kojeg proteina.
Specifične reakcije dokazuju prisustvo određene aminokiseline. Sve kvalitativne reakcije mogu se promatrati na primjeru otopine bjelanjka, koja je višekomponentna mješavina aminokiselina:
UNIVERZALNE REAKCIJE U BOJI
1 . biuretna reakcija - univerzalna reakcija na sve proteine i peptide, jer je reakcija na peptidnu vezu. Predstavlja interakciju alkalne otopine biuret($(H_2NC(O))_2NH$ sa rastvorom bakar sulfata u prisustvu natrijum hidroksida (Fehlingov reagens) .
Mnoge tvari koje u molekuli sadrže najmanje dvije amidne grupe, amide i imide aminokiselina i nekih drugih spojeva ulaze u reakciju sličnu biuretu. Produkti reakcije u ovom slučaju su ljubičaste ili plave boje.
U uslovima biuretne reakcije, proteini daju ljubičastu boju koja se koristi za njihovu kvalitativnu i kvantitativnu analizu. Reakcija biureta je uzrokovana prisustvom peptidnih veza u proteinima, koji u alkalnoj sredini formiraju obojene komplekse bakra nalik solima sa bakar (II) sulfatom.
2. Ninhidrinska reakcija - reakcija boje na α-aminokiseline, koja se izvodi zagrijavanjem potonjih u višku alkalne otopine ninhidrin(1,2,3-indantrion hidrat).
Spoj koji nastaje kao rezultat reakcije (diketohidrinimin - krajnji lijevi produkt reakcije na slici) ima ljubičasto-plavu boju. Ovo se koristi za kolorimetrijsko kvantitativno određivanje $\alpha$-aminokiselina, uključujući u automatskim analizatorima aminokiselina.
SPECIFIČNE REAKCIJE BOJE
1. Schultz-Raspaillyeva reakcija(izvedeno na sličan način Adamkiewicz reakcija, samo uz dodatak glioksilne kiseline) - je specifična reakcija na aminokiselinu triptofan- interakcija rastvora bjelanjka sa 10% rastvorom saharoze i jednakom zapreminom koncentrovanog $H_2SO_4$. Na granici dvije tečnosti, a crveno-ljubičasti prsten(kada se zagrije u vodenom kupatilu, reakcija ide brže - glavna stvar je da se tekućine ne miješaju).
2 . Milova reakcija- koristi se za detekciju tirozin, koji sadrži fenol hidroksil. Kada se Milonov reagens doda u proteinski rastvor (rastvor $HgNO_3$ i $Hg(NO_3)_2$ u razblaženoj azotnoj kiselini $HNO_3$ koja sadrži primesu azotne kiseline $HNO_2$), formira se talog, prvo obojen u ružičastu boju. a zatim ljubičasto-crvene boje. Zagrijavanje na $50^\circ C$ ubrzava ovu reakciju.
3. Ksantoproteinska reakcija - je specifična reakcija i koristi se za otkrivanje $\alpha$-aminokiselina koje se nalaze u radikalu aromatični ciklus, Na primjer fenilalanin. Da bi se to izvršilo, rastvoru proteina se dodaje koncentrovana azotna kiselina $HNO_3$ dok ne prestane stvaranje taloga, koji pri zagrevanju postaje žut. Bojenje nastaje kao rezultat nitriranja aromatičnih prstenova proteinskih aminokiselinskih ostataka (tirozin i triptofan). Kada se u ohlađenu tekućinu doda višak lužine, pojavljuje se narančasta boja zbog stvaranja soli nitronske kiseline.
4. Foll reakcija na aminokiseline koje sadrže sumpor (cistein, metionin)- interakcija rastvora bjelanjka sa 30% rastvorom NaOH i 5% rastvorom olovnog acetata - $Pb(CH_3COO)_2$. Pri dugotrajnom zagrijavanju tečnost postaje smeđa i taloži se crni talog olovnog sulfida.
Hemijsko ponašanje aminokiselina određuju dvije funkcionalne grupe -NH 2 i -COOH. Aminokiseline karakteriziraju reakcije na amino grupi, karboksilnoj grupi i na radikalnom dijelu, a ovisno o reagensu, interakcija tvari može se odvijati kroz jedan ili više reakcionih centara.
Amfoterna priroda aminokiselina. Imajući i kiselu i baznu grupu u molekulu, aminokiseline u vodenim rastvorima se ponašaju kao tipična amfoterna jedinjenja. U kiselim rastvorima pokazuju bazna svojstva, reaguju kao baze, u alkalnim rastvorima - kao kiseline, odnosno formiraju dve grupe soli:
Zbog svoje amfoternosti u živom organizmu aminokiseline igraju ulogu puferskih tvari koje održavaju određenu koncentraciju vodikovih iona. Puferske otopine dobivene interakcijom aminokiselina sa jakim bazama imaju široku primjenu u bioorganskoj i kemijskoj praksi. Soli aminokiselina sa mineralnim kiselinama su rastvorljivije u vodi od slobodnih aminokiselina. Soli sa organskim kiselinama su slabo rastvorljive u vodi i koriste se za identifikaciju i odvajanje aminokiselina.
Reakcije uzrokovane amino grupom. Uz učešće amino grupe, aminokiseline formiraju amonijumove soli sa kiselinama, aciliraju se, alkiliraju , reagiraju s dušičnom kiselinom i aldehidima prema sljedećoj shemi:
Alkilacija se izvodi uz učešće R-Ha1 ili Ar-Hal:
U reakciji acilacije koriste se kiseli hloridi ili anhidridi kiselina (acetil hlorid, anhidrid octene kiseline, benziloksikarbonil hlorid):
Reakcije acilacije i alkilacije koriste se za zaštitu NH2 grupe aminokiselina tokom sinteze peptida.
Reakcije uzrokovane karboksilnom grupom. Uz sudjelovanje karboksilne grupe, aminokiseline formiraju soli, estre, amide i kiselinske kloride u skladu sa shemom prikazanom u nastavku:
Ako je na atomu ugljika u ugljovodoničnom radikalu postoji supstituent koji povlači elektrone (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR, itd.) koji polarizira vezu C®COOH, a zatim se karboksilne kiseline lako podvrgavaju reakcije dekarboksilacije. Dekarboksilacija a-amino kiselina koje sadrže a + NH 3 grupu kao supstituent dovodi do stvaranja biogenih amina. U živom organizmu ovaj proces se odvija pod dejstvom enzima dekarboksilaze i vitamina piridoksal fosfata.
U laboratorijskim uvjetima, reakcija se provodi zagrijavanjem a-amino kiseline u prisustvu apsorbera CO 2, na primjer Ba(OH) 2.
Dekarboksilacijom b-fenil-a-alanina, lizina, serina i histidina nastaje fenamin, 1,5-diaminopentan (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) i triptamin.
Reakcije aminokiselina koje uključuju bočnu grupu. Kada je aminokiselina tirozin nitrirana azotna kiselina formira se spoj dinitro derivata, obojen narandžasto (test ksantoproteina):
Redox tranzicije odvijaju se u cistein-cistinskom sistemu:
2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH
HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH
U nekim reakcijama aminokiseline reagiraju na obje funkcionalne grupe istovremeno.
Formiranje kompleksa sa metalima. Gotovo sve a-amino kiseline formiraju komplekse sa jonima dvovalentnih metala. Najstabilnije su složene unutrašnje soli bakra (kelatna jedinjenja), nastale kao rezultat interakcije sa bakar (II) hidroksidom i obojene u plavo:
Djelovanje dušične kiseline na alifatske aminokiseline dovodi do stvaranja hidroksi kiselina, na aromatične aminokiseline - diazo jedinjenja.
Stvaranje hidroksi kiselina:
Reakcija dijazotizacije:
(diazo spoj)
1. sa oslobađanjem molekularnog dušika N2:
2. bez oslobađanja molekularnog dušika N2:
Hromoforna grupa azobenzena -N=N u azojedinjenjima uzrokuje žutu, žutu, narandžastu ili drugu boju tvari kada se apsorbira u vidljivom području svjetlosti (400-800 nm). Auksohromna grupa
COOH mijenja i pojačava boju zbog π, π - konjugacije sa π - elektronskim sistemom glavne grupe hromofora.
Odnos aminokiselina prema toplini. Kada se zagriju, aminokiseline se razgrađuju u različite proizvode ovisno o njihovoj vrsti. Kada se zagreje a-aminokiseline Kao rezultat intermolekularne dehidracije nastaju ciklički amidi - diketopiperazini:
valin (Val) diizopropil derivat
diketopiperazin
Kada se zagreje b-aminokiseline Amonijak se odvaja od njih i formira α, β-nezasićene kiseline sa konjugovanim sistemom dvostrukih veza:
β-aminovalerinska kiselina penten-2-oična kiselina
(3-aminopentanska kiselina)
Grijanje g- i d-aminokiselina praćeno intramolekularnom dehidracijom i stvaranjem unutrašnjih cikličkih amida - laktami:
γ-aminoizovalerična kiselina γ-aminoizovalerični laktam
(4-amino-3-metilbutanska kiselina) kiseline
Na osnovu prirode ugljikovodičnih supstituenata, amini se dijele na
Opće strukturne karakteristike amina
Baš kao u molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina atom dušika ima usamljeni elektronski par usmjeren na jedan od vrhova iskrivljenog tetraedra:
Iz tog razloga, amini, poput amonijaka, imaju značajno izražena osnovna svojstva.
Dakle, amini, slični amonijaku, reverzibilno reagiraju s vodom, formirajući slabe baze:
Veza između vodikovog kationa i atoma dušika u molekuli amina ostvaruje se pomoću mehanizma donor-akceptor zbog usamljenog elektronskog para atoma dušika. Zasićeni amini su jače baze u odnosu na amonijak, jer u takvim aminima, ugljikovodični supstituenti imaju pozitivan induktivni (+I) efekat. S tim u vezi, povećava se elektronska gustina na atomu dušika, što olakšava njegovu interakciju sa H+ katjonom.
Aromatični amini, ako je amino grupa direktno povezana sa aromatičnim prstenom, pokazuju slabija bazična svojstva u odnosu na amonijak. To je zbog činjenice da je usamljeni elektronski par atoma dušika pomjeren prema aromatičnom π-sistemu benzenskog prstena, zbog čega se smanjuje gustoća elektrona na atomu dušika. Zauzvrat, to dovodi do smanjenja osnovnih svojstava, posebno sposobnosti interakcije s vodom. Na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, ali praktički ne reagira s vodom.
Hemijska svojstva zasićenih amina
Kao što je već spomenuto, amini reverzibilno reagiraju s vodom:
Vodene otopine amina imaju alkalnu reakciju zbog disocijacije nastalih baza:
Zasićeni amini reaguju s vodom bolje od amonijaka zbog svojih jačih osnovnih svojstava.
Osnovna svojstva zasićenih amina se povećavaju u nizu.
Sekundarni zasićeni amini su jače baze od primarnih zasićenih amina, koji su zauzvrat jače baze od amonijaka. Što se tiče glavnih svojstava tercijarnih amina, onda ako mi pričamo o tome o reakcijama u vodenim rastvorima, osnovna svojstva tercijalnih amina izražena su mnogo lošije od onih sekundarnih, pa čak i nešto lošije od onih primarnih. To je zbog steričnih prepreka koje značajno utječu na brzinu protonacije amina. Drugim riječima, tri supstituenta "blokiraju" atom dušika i ometaju njegovu interakciju sa H+ kationima.
Interakcija sa kiselinama
I slobodni zasićeni amini i njihove vodene otopine reagiraju s kiselinama. U ovom slučaju nastaju soli:
Budući da su osnovna svojstva zasićenih amina izraženija od amonijaka, takvi amini reagiraju čak i sa slabim kiselinama, kao što je ugljična kiselina:
Soli amina su čvrste tvari koje su vrlo topljive u vodi i slabo topljive u nepolarnim organskim rastvaračima. Interakcija soli amina sa alkalijama dovodi do oslobađanja slobodnih amina, slično istisku amonijaka kada alkalije djeluju na amonijeve soli:
2. Primarni zasićeni amini reaguju sa azotnom kiselinom i formiraju odgovarajuće alkohole, dušik N2 i vodu. Na primjer:
Karakteristična karakteristika ove reakcije je stvaranje plina dušika, te je stoga kvalitativno za primarne amine i koristi se za njihovo razlikovanje od sekundarnih i tercijalnih. Treba napomenuti da se ova reakcija najčešće izvodi miješanjem amina ne s otopinom same dušične kiseline, već s otopinom soli dušične kiseline (nitrita), a zatim se ovoj smjesi doda jaka mineralna kiselina. Kada nitriti stupe u interakciju s jakim mineralnim kiselinama, nastaje dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:
Sekundarni amini daju, pod sličnim uslovima, uljne tečnosti, takozvane N-nitrozamine, ali ova reakcija u stvarnosti Zadaci objedinjenog državnog ispita nije pronađen u hemiji. Tercijarni amini ne reaguju sa azotnom kiselinom.
Potpuno sagorijevanje bilo kojeg amina dovodi do stvaranja ugljičnog dioksida, vode i dušika:
Interakcija sa haloalkanima
Važno je napomenuti da se potpuno ista sol dobiva djelovanjem klorovodika na supstituiraniji amin. U našem slučaju, kada hlorovodonik reaguje sa dimetilaminom:
Priprema amina:
1) Alkilacija amonijaka haloalkanima:
U slučaju nedostatka amonijaka, umjesto amina se dobiva njegova sol:
2) Redukcija metalima (na vodonik u nizu aktivnosti) u kiseloj sredini:
nakon čega slijedi tretman otopine alkalijom da se oslobodi slobodni amin:
3) Reakcija amonijaka sa alkoholima pri prolasku njihove smjese kroz zagrijani aluminij oksid. U zavisnosti od omjera alkohol/amin, formiraju se primarni, sekundarni ili tercijarni amini:
Hemijska svojstva anilina
Anilin - trivijalni naziv za aminobenzen, koji ima formulu:
Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino grupa je direktno povezana s aromatičnim prstenom. Takvi amini, kao što je već spomenuto, imaju mnogo manje izražena osnovna svojstva od amonijaka. Tako, posebno, anilin praktički ne reagira s vodom i slabim kiselinama kao što je ugljična kiselina.
Reakcija anilina sa kiselinama
Anilin reaguje sa jakim i srednjim anorganskim kiselinama. U ovom slučaju nastaju fenilamonijeve soli:
Reakcija anilina sa halogenima
Kao što je već rečeno na samom početku ovog poglavlja, amino grupa u aromatičnim aminima se uvlači u aromatični prsten, što zauzvrat smanjuje gustinu elektrona na atomu dušika, a kao rezultat je povećava u aromatičnom prstenu. Povećanje gustoće elektrona u aromatičnom prstenu dovodi do činjenice da se reakcije elektrofilne supstitucije, posebno reakcije s halogenima, odvijaju mnogo lakše, posebno u orto i para pozicijama u odnosu na amino grupu. Dakle, anilin lako reagira s bromnom vodom, formirajući bijeli talog 2,4,6-tribromoanilina:
Ova reakcija je kvalitativna za anilin i često omogućava da se on identificira među drugim organskim spojevima.
Reakcija anilina sa azotnom kiselinom
Anilin reagira s dušičnom kiselinom, ali se zbog specifičnosti i složenosti ove reakcije ne pojavljuje na stvarnom Jedinstvenom državnom ispitu iz hemije.
Reakcije alkilacije anilina
Koristeći sekvencijalnu alkilaciju anilina na atomu dušika halogeniranim ugljovodonicima, mogu se dobiti sekundarni i tercijarni amini:
Dobijanje anilina
1. Redukcija nitrobenzena metalima u prisustvu jakih neoksidirajućih kiselina:
C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O
Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O
Svi metali koji se nalaze prije vodonika u nizu aktivnosti mogu se koristiti kao metali.
Reakcija hlorobenzena sa amonijakom:
C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl
Hemijska svojstva aminokiselina
Amino kiseline su spojevi čiji molekuli sadrže dvije vrste funkcionalnih grupa - amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) grupe.
Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina, u čijim je molekulima jedan ili više atoma vodika zamijenjeno amino grupama.
dakle, opšta formula aminokiseline se mogu napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.
Budući da molekuli aminokiselina sadrže i amino grupu i karboksilnu grupu, oni pokazuju Hemijska svojstva slično i aminima i karboksilnim kiselinama.
Kisela svojstva aminokiselina
Formiranje soli sa alkalijama i karbonatima alkalnih metala
Esterifikacija aminokiselina
Aminokiseline mogu reagirati esterifikacijom s alkoholima:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Osnovna svojstva aminokiselina
1. Formiranje soli pri interakciji sa kiselinama
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —
2. Interakcija sa azotnom kiselinom
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Napomena: interakcija sa dušičnom kiselinom odvija se na isti način kao i sa primarnim aminima
3. Alkilacija
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —
4. Interakcija aminokiselina jedna s drugom
Aminokiseline mogu međusobno reagovati i formirati peptide – spojeve koji sadrže peptidnu vezu –C(O)-NH- u svojim molekulima.
Istovremeno, treba napomenuti da u slučaju reakcije između dvije različite aminokiseline, bez praćenja nekih specifičnih uvjeta sinteze, istovremeno dolazi do stvaranja različitih dipeptida. Tako, na primjer, umjesto reakcije glicina s alaninom iznad, koja vodi do glicilananina, može se dogoditi reakcija koja vodi do alanilglicina:
Osim toga, molekul glicina ne mora nužno reagirati s molekulom alanina. Reakcije peptizacije se također javljaju između molekula glicina:
i alanin:
Osim toga, budući da molekuli nastalih peptida, kao i originalni molekuli aminokiselina, sadrže amino grupe i karboksilne grupe, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima zbog stvaranja novih peptidnih veza.
Pojedinačne aminokiseline se koriste za proizvodnju sintetičkih polipeptida ili takozvanih poliamidnih vlakana. Tako se, posebno, polikondenzacijom 6-aminoheksanske (ε-aminokaproične) kiseline, najlon sintetizira u industriji:
Dobivena najlonska smola koristi se za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.
Formiranje unutrašnjih soli aminokiselina u vodenom rastvoru
U vodenim rastvorima aminokiseline postoje pretežno u obliku unutrašnjih soli - bipolarnih jona (zwitteriona):
Dobijanje aminokiselina
1) Reakcija kloriranih karboksilnih kiselina sa amonijakom:
Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl
2) Razgradnja (hidroliza) proteina pod dejstvom rastvora jakih mineralnih kiselina i alkalija.
Među organskim tvarima koje sadrže dušik postoje spojevi s dvostrukom funkcijom. Od njih su posebno važne amino kiseline.
U ćelijama i tkivima živih organizama nalazi se oko 300 različitih aminokiselina, ali samo 20 ( α-aminokiseline ) od njih služe kao jedinice (monomeri) od kojih se grade peptidi i proteini svih organizama (zato se nazivaju proteinske aminokiseline). Redoslijed lokacije ovih aminokiselina u proteinima je kodiran u nukleotidnoj sekvenci odgovarajućih gena. Preostale aminokiseline se nalaze iu obliku slobodnih molekula iu vezanom obliku. Mnoge od aminokiselina nalaze se samo u određenim organizmima, a postoje i druge koje se nalaze samo u jednom od velikog broja opisanih organizama. Većina mikroorganizama i biljaka sintetizira aminokiseline koje su im potrebne; Životinje i ljudi nisu sposobni proizvoditi takozvane esencijalne aminokiseline dobivene hranom. Aminokiseline su uključene u metabolizam proteina i ugljikohidrata, u formiranju jedinjenja važnih za organizme (npr. purinske i pirimidinske baze, koje su sastavni dio nukleinskih kiselina), dio su hormona, vitamina, alkaloida, pigmenata , toksini, antibiotici, itd.; Neke aminokiseline služe kao posrednici u prijenosu nervnih impulsa.
Amino kiseline- organska amfoterna jedinjenja, koja uključuju karboksilne grupe - COOH i amino grupe -NH 2 .
Amino kiseline mogu se smatrati karboksilnim kiselinama, u čijim je molekulima atom vodika u radikalu zamijenjen amino grupom.
KLASIFIKACIJA
Aminokiseline su klasifikovane prema njihovim strukturnim karakteristikama.1. U zavisnosti od relativnog položaja amino i karboksilnih grupa, aminokiseline se dele na α-, β-, γ-, δ-, ε- itd.
2. U zavisnosti od broja funkcionalnih grupa razlikuju se kisele, neutralne i bazne grupe.
3. Na osnovu prirode ugljikovodičnih radikala razlikuju se alifatski(debeo), aromatična, koja sadrži sumpor I heterociklični amino kiseline. Gore navedene aminokiseline pripadaju masnoj seriji.
Primjer aromatične aminokiseline je para-aminobenzojeva kiselina:
Primjer heterociklične aminokiseline je triptofan, esencijalna α-amino kiselina.
NOMENKLATURA
Prema sistematskoj nomenklaturi, nazivi aminokiselina nastaju od naziva odgovarajućih kiselina dodavanjem prefiksa amino i označavajući lokaciju amino grupe u odnosu na karboksilnu grupu. Numeracija ugljikovog lanca od ugljikovog atoma karboksilne grupe.
Na primjer:
Često se koristi i druga metoda konstruiranja imena aminokiselina, prema kojoj se prefiks dodaje trivijalnom nazivu karboksilne kiseline amino označavajući položaj amino grupe slovom grčkog alfabeta.
primjer:
Za α-amino kiselineR-CH(NH2)COOH
Koji igraju izuzetno važnu ulogu u životnim procesima životinja i biljaka, koriste se trivijalni nazivi.
Table.
Amino kiseline |
Skraćeno oznaka |
Struktura radikala (R) |
Glycine |
Gly |
H- |
Alanin |
ala (ala) |
CH 3 - |
Valin |
Val |
(CH 3) 2 CH - |
Leucin |
leu (lei) |
(CH 3) 2 CH – CH 2 - |
Serin |
Ser |
OH-CH2- |
Tirozin |
Tyr (streljalište) |
HO – C 6 H 4 – CH 2 - |
Asparaginska kiselina |
Asp (Asp) |
HOOC – CH 2 - |
Glutaminska kiselina |
Glu |
HOOC – CH 2 – CH 2 - |
Cistein |
Cys (Cis) |
HS – CH 2 - |
Asparagin |
Asn (Asn) |
O = C – CH 2 – │ NH 2 |
Lysine |
Lys (Liz) |
NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 - |
fenilalanin |
Phen |
C 6 H 5 – CH 2 - |
Ako molekula amino kiseline sadrži dvije amino grupe, tada se u njegovom nazivu koristi prefiksdiamino-, tri NH 2 grupe – triamino- itd.
primjer:
Prisustvo dvije ili tri karboksilne grupe odražava se u nazivu sufiksom –diovy ili -triična kiselina:
ISOMERIA
1. Izomerizam ugljičnog skeleta
2. Izomerizam položaja funkcionalnih grupa
3. Optički izomerizam
α-aminokiseline, osim glicina NH 2 -CH 2 -COOH.
FIZIČKA SVOJSTVA
Aminokiseline su kristalne supstance sa visokim (iznad 250°C) tačkama topljenja, koje se malo razlikuju među pojedinim aminokiselinama i stoga su nekarakteristične. Topljenje je praćeno razgradnjom supstance. Aminokiseline su vrlo topljive u vodi i nerastvorljive u organskim rastvaračima, što ih čini sličnima neorganskim jedinjenjima. Mnoge aminokiseline imaju sladak ukus.
RECEIVING
3. Mikrobiološka sinteza. Poznato je da mikroorganizmi tokom svojih životnih procesa proizvode α - aminokiseline proteina.
HEMIJSKA SVOJSTVA
Aminokiseline su amfoterna organska jedinjenja, odlikuju se kiselinsko-baznim svojstvima.
I . Opća svojstva
1. Intramolekularna neutralizacija → formira se bipolarni cwitterion:
Vodene otopine su električno provodljive. Ova svojstva se objašnjavaju činjenicom da molekule aminokiselina postoje u obliku unutrašnjih soli, koje nastaju prijenosom protona s karboksila na amino grupu:
zwitterion
Vodeni rastvori aminokiselina imaju neutralnu, kiselu ili alkalnu sredinu u zavisnosti od broja funkcionalnih grupa.
PRIMJENA
1) aminokiseline su široko rasprostranjene u prirodi;
2) molekule aminokiselina su građevni blokovi od kojih su izgrađeni svi biljni i životinjski proteini; aminokiseline neophodne za izgradnju tjelesnih proteina ljudi i životinje dobivaju kao dio proteina hrane;
3) aminokiseline se propisuju kod teške iscrpljenosti, nakon teških operacija;
4) služe za ishranu bolesnika;
5) aminokiseline su neophodne kao lek za određene bolesti (npr. glutaminska kiselina se koristi za nervne bolesti, histidin za čir na želucu);
6) neke aminokiseline se koriste u poljoprivredi za ishranu životinja, što pozitivno utiče na njihov rast;
7) imaju tehnički značaj: aminokapronska i aminoenantna kiselina formiraju sintetička vlakna - kapron i enant.
O ULOGI AMINOKISELINA
Pojava u prirodi i biološka uloga aminokiselina
Pronalaženje u prirodi i biološka uloga aminokiselina
1. Eksponat aminokiselina amfoterna svojstva i kiseline i amine, kao i specifična svojstva zbog zajedničkog prisustva ovih grupa. U vodenim rastvorima AMK postoji u obliku unutrašnjih soli (bipolarni joni). Vodeni rastvori monoaminomonokarboksilnih kiselina su neutralni prema lakmusu, jer njihovi molekuli sadrže jednak broj -NH 2 - i -COOH grupa. Ove grupe međusobno djeluju kako bi formirale unutrašnje soli:
Takav molekul ima suprotan naboj na dva mjesta: pozitivno NH 3 + i negativno na karboksilu –COO -. U tom smislu, unutrašnja sol AMK naziva se bipolarni ion ili Zwitter ion (Zwitter - hibrid).
Bipolarni ion u kiseloj sredini ponaša se kao kation, pošto je disocijacija karboksilne grupe potisnuta; u alkalnoj sredini - kao anjon. Postoje pH vrijednosti specifične za svaku aminokiselinu, u kojoj je broj anionskih oblika u otopini jednak broju kationskih oblika. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj AMK molekula 0 naziva se izoelektrična tačka AMK (pI AA).
Vodene otopine monoaminodikarboksilnih kiselina imaju kiselu reakciju:
HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +
Izoelektrična tačka monoaminodikarboksilnih kiselina je u kiseloj sredini i takve AMA se nazivaju kiselim.
Diaminomonokarboksilne kiseline imaju osnovna svojstva u vodenim rastvorima (mora se pokazati učešće vode u procesu disocijacije):
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -
Izoelektrična tačka diaminomonokarboksilnih kiselina je na pH>7 i takve AMA se nazivaju baznim.
Kao bipolarni joni, aminokiseline pokazuju amfoterna svojstva: sposobne su da formiraju soli i sa kiselinama i sa bazama:
Interakcija sa hlorovodoničnom kiselinom HCl dovodi do stvaranja soli:
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Cl -
Interakcija s bazom dovodi do stvaranja soli:
R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O
2. Formiranje kompleksa sa metalima– kompleks kelata. Struktura bakrene soli glikola (glicina) može se predstaviti sljedećom formulom:
Gotovo sav bakar dostupan u ljudskom tijelu (100 mg) vezan je za proteine (aminokiseline) u obliku ovih stabilnih spojeva u obliku kandže.
3. Slično drugim kiselinama aminokiseline formiraju estre, halogene anhidride, amide.
4. Reakcije dekarboksilacije nastaju u tijelu uz sudjelovanje posebnih enzima dekarboksilaze: nastali amini (triptamin, histamin, serotinin) nazivaju se biogeni amini i regulatori su niza fizioloških funkcija ljudskog tijela.
5. Interakcija sa formaldehidom(aldehidi)
R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH
Formaldehid veže NH 2 grupu, -COOH grupa ostaje slobodna i može se titrirati alkalijom. Stoga se ova reakcija koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Sørensenova metoda).
6. Interakcija sa dušičnom kiselinom dovodi do stvaranja hidroksi kiselina i oslobađanja dušika. Na osnovu zapremine oslobođenog azota N2 određuje se njegov kvantitativni sadržaj u predmetu koji se proučava. Ova reakcija se koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Van-Slyke metoda):
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
Ovo je jedan od načina da se AMK deaminira izvan tijela
7. Acilacija aminokiselina. Amino grupa AMK može se acilirati kiselinskim hloridima i anhidridima već na sobnoj temperaturi.
Produkt zabilježene reakcije je acetil-α-aminopropionska kiselina.
Acil derivati AMK se široko koriste u proučavanju njihove sekvence u proteinima i u sintezi peptida (zaštita amino grupe).
8.Specifična svojstva reakcije povezane sa prisustvom i međusobnim uticajem amino i karboksilnih grupa - formiranje peptida. Opšte svojstvo a-AMK je proces polikondenzacije, što dovodi do stvaranja peptida. Kao rezultat ove reakcije, amidne veze se formiraju na mjestu interakcije između karboksilne grupe jedne AMK i amino grupe druge AMK. Drugim riječima, peptidi su amidi nastali kao rezultat interakcije amino grupa i karboksila aminokiselina. Amidna veza u takvim jedinjenjima naziva se peptidna veza (objasnite strukturu peptidne grupe i peptidne veze: trocentrični p, p-konjugirani sistem)
U zavisnosti od broja aminokiselinskih ostataka u molekulu razlikuju se di-, tri-, tetrapeptidi itd. do polipeptida (do 100 AMK ostataka). Oligopeptidi sadrže od 2 do 10 AMK ostataka, proteini sadrže više od 100 AMK ostataka.B opšti pogled Polipeptidni lanac se može predstaviti dijagramom:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH
Gdje su R 1, R 2, ... R n radikali aminokiselina.
Koncept proteina.
Najvažniji biopolimeri aminokiselina su proteini – proteini. Ima ih oko 5 miliona u ljudskom tijelu. razni proteini koji čine kožu, mišiće, krv i druga tkiva. Proteini (proteini) su dobili ime od grčke riječi "protos" - prvi, najvažniji. Proteini obavljaju niz važnih funkcija u tijelu: 1. Graditeljsku funkciju; 2. Transportna funkcija; 3. Zaštitna funkcija; 4. Katalitička funkcija; 5. Hormonska funkcija; 6. Nutritivna funkcija.
Svi prirodni proteini su formirani od monomera aminokiselina. Kada se proteini hidroliziraju, formira se mješavina AMK. Ima 20 ovih AMK.
4. Ilustrativni materijal: prezentacija
5. Literatura:
Glavna literatura:
1. Bioorganska hemija: udžbenik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014
- Seitembetov T.S. Hemija: udžbenik - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 str.
- Bolysbekova S. M. Hemija biogenih elemenata: tutorial- Semey, 2012. - 219 str. : mulj
- Verentsova L.G. Neorganska, fizička i koloidna hemija: udžbenik - Almaty: Evero, 2009. - 214 str. : ill.
- Fizička i koloidna hemija / Urednik A.P. Belyaev - M.: GEOTAR MEDIA, 2008
- Verentseva L.G. Neorganska, fizička i koloidna hemija, (verifikacioni testovi) 2009
Dodatna literatura:
- Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Fizička i koloidna hemija. M. 2003.
2. Slesarev V.I. Hemija. Osnove žive hemije. Sankt Peterburg: Khimizdat, 2001
3. Ershov Yu.A. Opća hemija. Biofizička hemija. Hemija biogenih elemenata. M.: VŠ, 2003.
4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Teorijska osnova struktura i reaktivnost biološki važnih organskih jedinjenja. Almati, 2003.
- Vodič za laboratorijsku nastavu iz bioorganske hemije, ur. NA. Tyukavkina. M., Drfa, 2003.
- Glinka N.L. Opća hemija. M., 2003.
- Ponomarev V.D. Analitička hemija Dio 1.2 2003
6. Kontrolna pitanja(povratne informacije):
1. Šta određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini?
2. Do čega dovodi denaturacija proteina?
3. Kako se zove izoelektrična tačka?
4. Koje aminokiseline se nazivaju esencijalnim?
5. Kako nastaju proteini u našem tijelu?